| 目的：探讨糖基化对a-晶状体蛋白的修饰。方法：分离牛aL和bL-晶状体蛋白。分别与100mmol/L 6-磷酸果糖(F6P)和核糖孵育0-25 d，于0、15和25 d监测200-600 nm波长范围的光吸收值，色氨酸和非色氨酸荧光值，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析蛋白质交联物。测定aL-晶状体蛋白对加热诱导bL-晶状体蛋白凝聚的保护作为分子伴侣活性。结果：F6P和核糖对aL-晶状体蛋白的修饰，主要表现为时间依赖性的色氨酸荧光强度降低，非色氨酸荧光强度增强，交联物形成，分子伴侣活性降低，F6P较核糖的修饰作用显著。孵育4 d，F6P组伴侣活性下降约24% (P＜0.01)， 15 d，伴侣活性几乎殆尽，而核糖组伴侣活性下降约60% (P＜0.01)。结论：糖基化可导致a-晶状体蛋白色氨酸残基内环境的构象改变，形成交联物，降低其分子伴侣活性。 |
