目的  晶状体主要内部固有蛋白（MIP）形成的输水通道对于维持晶状体纤维细胞的内稳态有十分重要的作用。钙调蛋白（CaM）可与MIP相互作用，继而调节晶状体水通道的渗透性。我们曾在一例患有先天性白内障的家系中发现了MIP的C---末端p.R233K的突变，此突变体恰好位于与CaM结合的结构域。本实验的目的是研究突变体R233K对MIP与钙调蛋白相互作用关系的影响。
方法  构建连有-GFP标签的野生型及突变体（R233K）MIP表达质粒，分别转染Hela细胞系，确定突变体R233K的亚细胞定位。构建连有-Myc标签的野生型及突变体（R233K）MIP表达质粒，分别与钙调蛋白（CaM）共转染293t细胞系，用免疫共沉淀技术来检测突变体R233K与钙调蛋白的相互作用关系。
结果  在-GFP荧光标签的显影下，野生型及突变体R233K均定位于细胞膜上，p.R233K的突变未影响MIP的亚细胞定位。而免疫共沉淀实验显示，尽管MIP野生型与CaM在1mM Ca²⁺刺激下存在于一个复合物中。当突变后（p.R233K），这种转录复合物的稳定性明显降低了。
结论  CaM作为结合钙的调节蛋白，其与目标蛋白（MIP）的结合功能减弱将影响钙离子介导的细胞间相互作用，导致晶状体的混浊，白内障的发生。